ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Исследование биохимических процессов при мышечной деятельности является значимым не только для спортивной биохимии, биологии, физиологии, но и для медицины, потому что профилактика переутомления, повышение возможностей организма, а также ускорение процессов восстановления являются важными аспектами сохранения и укрепления здоровья населения.
Глубокие биохимические исследования на молекулярном уровне способствуют совершенствованию методов тренировки, поиску наиболее эффективных способов повышения работоспособности, разработке путей реабилитации спортсменов, а также оценке их тренированности и рационализации питания.
При мышечной деятельности различной мощности в той или иной степени изменяются процессы обмена гормонов, которые в свою очередь регулируют развитие биохимических изменений в организме в ответ на физическую нагрузку. Важная роль принадлежит циклическим нуклеотидам как вторичных посредников гормонов и нейромедиаторов в регуляции внутриклеточного метаболизма, а также регуляции функциональной активности мышц.
Основываясь на данные литературы, мы убедились в том, что степень изменения биохимических процессов в организме зависит от типа выполняемого упражнения, его мощности и продолжительности.
Анализ специальной литературы позволил изучить биохимические изменения в организме спортсмена при мышечной работе. В первую очередь, эти изменения касаются механизмов аэробного и анаэробного энергообразования, которые зависят от типа выполняемой мышечной работы, ее мощности и продолжительности, а также от тренированности спортсмена. Биохимические изменения при мышечной деятельности наблюдаются во всех органах и тканях организма, что свидетельствует о высоком воздействии физических упражнений на организм.
По данным литературы показаны анаэробный (безкислородный) и аэробный(с участием кислорода)механизмы энергообеспечения мышечной деятельности. Анаэробный механизм в большей степени обеспечивает энергией при максимальной и субмаксимальной мощности выполнения упражнений, так как имеет достаточно высокую скорость развёртывания. Аэробный механизм выступает основным при длительной работе большой и умеренной мощности, является биохимической основой общей выносливости, поскольку его метаболическая емкость практически безгранична.
Биохимические сдвиги в организме при выполнении упражнений различной мощности определяются по содержанию продуктов метаболизма мышц в крови, моче, выдыхаемом воздухе, а также непосредственно в мышцах.
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1. Бринзак В. П. Исследование изменений кислотно - щелочного равновесия в развитии артериальной гипоксемии при мышечной деятельности: Автореф…канд.биол.наук. - Тарту, 1979. - 18 с.
2. Виру А. А., Кырге П. К. Гормоны и спортивная работоспособность - М; Физкультура и спорт, 1983 - 159 с.
3. Волков Н. И. Адаптация энергетического метаболизма у человека к воздействию физических нагрузок при систематических занятиях спортом//Физиол.пробл.адаптации: Тез. - Тарту, 1984 - 94 с.
4. Волков Н. И., Несен Э.Н., Осипенко А.А., Корсун С.Н. Биохимия мышечной деятельности: учебник для ИФК- Олимп.лит-ра, 2000.- 503 с.
5. Горохов А. Л. Содержание катехоламинов в крови и мышцах и их связь с биохим. изменениями в организме при мышечной деятельности//Укр.биохим.журн. - 1971- Т.43,№2 - 189 с.
6. Гусев Н. Б. Фосфорилирование миофибриллярных белков и регуляция сократительной активности//Успехи биол.химии. - 1984. - Т.25 - 27 с.
7. Калинский М. И. Состояние аденилатциклазной системы скелетных мышц при тренировке физическими нагрузками: Тр. Тартуского ун-та. - Тарту, 1982. - 49 с.
8. Калинский М. И., Кононенко В.Я. Особенности обмена катехоламинов при мышечной деятельности в тренированном организме: Материалы сов.-амер. Симп. По биохимии спорта. - Л., - 1974.- 203 с.
9. Калинский М.И.. Курский М.Д., Осипенко А.А. Биохимические механизмы адаптации при мышечной деятельности. - К.: Вища шк. Головное изд-во,1986. - 183 с.
10. Калинский М.И., Рогозкин В.А. Биохимия мышечной деятельности. - К.:Здоровья, 1989. - 144 с.
11. Курский М.Д. Транспорт кальция и роль цАМФ- зависимого фосфорилирования в его регуляции// Укр. биохим. журн. - 1981. - Т.53, №2. - 86 с.
12. Матлина Э. Ш., Кассиль Г.Н. Обмен катехоламинов при физической нагрузке у человека и животных//Успехи физиол.наук. - 1976. - Т.7,№2. - 42 с.
13. Меерсон Ф. З. Адаптация сердца к большой нагрузке и сердечная недостаточность. - М: Наука, 1975. - 263 с.
14. Меньшиков В.В. и др. Эндокринная функция поджелудочной железы при физической нагрузке//Уч. зап. Тартуского ун-та. - 1981. - Вып.562. - 146 с.
15. Панин Л. Е. Биохимические механизмы стресса. - Новосибирск: Наука, 1984. - 233 с.
16. Рогозкин В. А. О регуляции метаболизма скелетных мышц при их систематической функции//Обмен веществ и биохим. оценка тренированности спортсмена: Материалы сов. - амер. симп. - Л., 1974. - 90 с.
17. Сээне Т.П. Актомиозиновая АТФ-азная активность сердечной и скелетной мышц при физ. тренировке//Уч.зап. Тартуского ун-та. - 1980. - Вып.543. - 94 с.
18. Томсон К.Э. Влияние мышечной деятельности на тиреоидный гомеостаз организма// Уч.зап. Тартуского ун-та. - 1980. - Вып.543. -116 с.
19. Хайдарлиу С.Х. Функциональная биохимия адаптации. - Кишинев: Штиинца, 1984. - 265 с.
20. Хочачка П., Сомеро Д. Стратегия биохимической адаптации. - М: Мир, 1977. - 398 с.
21. Чернов В.Д. Обмен иода в тканях крыс при физических нагрузках//Укр. биохим. журн. - 1981. - Т.53№6. - 86 с.
22. Шмальгаузен И.И. Регуляция формообразования в индивидуальном развитии. - М: Наука. 1964. - 156 с.
23. Эллер А.К. Значение глюкокортикоидов в регуляции белкового обмена и механизм их действия в миокарде при мышечной деятельности: Автореф.дис.канд.мед. наук. - Тарту,1982. - 24 с.
24. Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. - М: Физкультура и спорт, 1974. - 288 с.
25. Яковлев Н.Н. Влияние мышечной деятельности на белки мышц, содержание саркоплазматического ретикулума и поглощение им Са 2+ // Укр. биохим. журн. - 1978. - Т. 50, №4. - 442 с.
В учебнике изложены основы общей биохимии и биохимии мышечной деятельности организма человека, описаны химическое строение и процессы метаболизма наиболее важных веществ организма, раскрыта их роль в обеспечении мышечной деятельности. Рассмотрены биохимические аспекты процессов мышечного сокращения и механизмов энергообразования в мышцах, закономерности развития двигательных качеств, процессов утомления, восстановления, адаптации, а также рационального питания и диагностики функционального состояния спортсменов. Для студентов и преподавателей высших и средних учебных заведений физического воспитания и спорта, специалистов по физической реабилитации и рекреации.
Информация о книге:
Волков Н.И., Несен Э.Н., Осипенко А.А., Корсун С.Н. Биохимия мышечной деятельности. 2000. - 503 с.
Часть первая. Биохимические основы жизнедеятельности организма человека
Глава 1. Введение в биохимию
1. Предмет и методы исследования биохимии
2. История развития биохимии и становление биохимии спорта
3. Химическое строение организма человека
4. Превращение макромолекул
Контрольные вопросы
Глава 2. Обмен веществ в организме
1. Обмен веществ - необходимое условие существования живого организма
2. Катаболические и анаболические реакции - две стороны обмена веществ
3. Виды обмена веществ
4. Этапы распада питательных веществ и извлечения энергии в клетках
5. Клеточные структуры и их роль в обмене веществ
6. Регуляция обмена веществ
Контрольные вопросы
Глава 3. Обмен энергии в организме
1. Источники энергии
2. АТФ - универсальный источник энергии в организме
3. Биологическое окисление - основной путь энергообразования в клетках организма
4. Митохондрии - "энергетические станции" клетки
5. Цикл лимонной кислоты - центральный путь аэробного окисления питательных веществ
6. Дыхательная цепь
7. Окислительное фосфорилирование - основной механизм синтеза АТФ
8. Регуляция обмена АТФ
Контрольные вопросы
Глава 4. Обмен воды и минеральных веществ
1. Вода и её роль в организме
2. Водный баланс и его изменение при мышечной деятельности
3. Минеральные вещества и их роль в организме
4. Обмен минеральных веществ при мышечной деятельности
Контрольные вопросы
Глава 5. Кислотно-основное состояние организма
1. Механизмы транспорта веществ
2. Кислотно-основное состояние внутренней среды организма
3. Буферные системы и их роль в поддержании постоянства рН среды
Контрольные вопросы
Глава 6. Ферменты - биологические катализаторы
1. Общее представление о ферментах
2. Строение ферментов и коферментов
3. Множественные формы ферментов
4. Свойства ферментов
5. Механизм действия ферментов
6. Факторы, влияющие на действие ферментов
7. Классификация ферментов
Контрольные вопросы
Глава 7. Витамины
1. Общее представление о витаминах
2. Классификация витаминов
3. Характеристика жирорастворимых витаминов
4. Характеристика водорастворимых витаминов
5. Витаминоподобные вещества
Контрольные вопросы
Глава 8. Гормоны - регуляторы обмена веществ
1. Общее представление о гормонах
2. Свойства гормонов
3. Химическая природа гормонов
4. Регуляция биосинтеза гормонов
5. Механизм действия гормонов
6. Биологическая роль гормонов
7. Роль гормонов в мышечной деятельности
Контрольные вопросы
Глава 9. Биохимия углеводов
1. Химический состав и биологическая роль углеводов
2. Характеристика классов углеводов
3. Обмен углеводов в организме человека
4. Расщепление углеводов в процессе пищеварения и их всасывание в кровь
5. Уровень глюкозы в крови и его регуляция
6. Внутриклеточный обмен углеводов
7. Обмен углеводов при мышечной деятельности
Контрольные вопросы
Глава 10. Биохимия липидов
1. Химический состав и биологическая роль липидов
2. Характеристика классов липидов
3. Обмен жиров в организме
4. Расщепление жиров в процессе пищеварения и их всасывание
5. Внутриклеточный обмен жиров
6. Регуляция обмена липидов
7. Нарушение обмена липидов
8. Обмен жиров при мышечной деятельности
Контрольные вопросы
Глава 11. Биохимия нуклеиновых кислот
1. Химическое строение нуклеиновых кислот
2. Структура, свойства и биологическая роль ДНК
3. Структура, свойства и биологическая роль РНК
4. Обмен нуклеиновых кислот
Контрольные вопросы
Глава 12. Биохимия белков
1. Химический состав и биологическая роль белков
2. Аминокислоты
3. Структурная организация белков
4. Свойства белков
5. Характеристика отдельных белков, участвующих в обеспечении мышечной работы
6. Свободные пептиды и их роль в организме
7. Обмен белков в организме
8. Расщепление белков в процессе пищеварения и всасывание аминокислот
9. Биосинтез белка и его регуляция
10. Внутритканевой распад белков
11. Внутриклеточное превращение аминокислот и синтез мочевины
12. Обмен белков при мышечной деятельности
Контрольные вопросы
Глава 13. Интеграция и регуляция обмена веществ - биохимическая основа процессов адаптации
1. Взаимопревращение углеводов, жиров и белков
2. Регуляторные системы обмена веществ и их роль в адаптации организма к физическим нагрузкам
3. Роль отдельных тканей в интеграции промежуточного обмена веществ
Контрольные вопросы
Часть вторая. Биохимия спорта
Глава 14. Биохимия мышц и мышечного сокращения
1. Типы мышц и мышечных волокон
2. Структурная организация мышечных волокон
3. Химический состав мышечной ткани
4. Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении
5. Молекулярный механизм мышечного сокращения
Контрольные вопросы
Глава 15. Биоэнергетика мышечной деятельности
1. Общая характеристика механизмов энергообразования
2. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза АТФ
3. Гликолитеческий механизм ресинтеза АТФ
4. Миокиназный механизм ресинтеза АТФ
5. Аэробный механизм ресинтеза АТФ
6. Подключение энергетических систем при различных физических нагрузках и их адаптация в процессе тренировки
Контрольные вопросы
Глава 16. Биохимеческие изменения в организме при выполнении упражнений различной мощности и продолжительности
1. Общая направленность изменения биохимических процессов при мышечной деятельности
2. Транспорт кислорода к работающим мышцам и его потребление при мышечной деятельности
3. Биохимические изменения в отдельных органах и тканях при мышечной работе
4. Классификация физических упражнений по характеру биохимических изменений при мышечной работе
Контрольные вопросы
Глава 17. Биохимические факторы утомления
1. Биохимические факторы утомления при выполнении кратковременных упражнений максимальной и субмаксимальной мощности
2. Биохимические факторы утомления при выполнении длительных упражнений большой и умеренной мощности
Контрольные вопросы
Глава 18. Биохимическая характеристика процессов восстановления при мышечной деятельности
1. Динамика биохимических процессов восстановления после мышечной работы
2. Последовательность восстановления энергетических запасов после мышечной работы
3. Устранение продуктов распада в период отдыха после мышечной работы
4. Использование особенностей протекания восстановительных процессов при построении спортивной тренировки
Контрольные вопросы
Глава 19. Биохимические факторы спортивной работоспособности
1. Факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека
2. Показатели аэробной и анаэробной работоспособности спортсмена
3. Влияние тренировки на работоспособность спортсменов
4. Возраст и спортивная работоспособность
Контрольные вопросы
Глава 20. Биохимические основы скоростно-силовых качеств спортсмена и методы их развития
1. Биохимическая характеристика скоростно-силовых качеств
2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов
Контрольные вопросы
Глава 21. Биохимические основы выносливости спортсменов
1. Биохимические факторы выносливости
2. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости
Контрольные вопросы
Глава 22. Закономерности биохимической адаптации в процессе спортивной тренировки
1. Физические нагрузки, адаптация и тренировочный эффект
2. Закономерности развития биохимической адаптации и принципы тренировки
3. Специфичность адаптационных изменений в организме при тренировке
4. Обратимость адаптационных изменений при тренировке
5. Последовательность адаптационных изменений при тренировки
6. Взаимодействие тренировочных эффектов в процессе тренировки
7. Цикличность развития адаптации в процессе тренировки
Контрольные вопросы
Глава 23. Биохимические основы рационального питания спортсменов
1. Принципы рационального питания спортсменов
2. Энергопотребление организма и его зависимость от выполняемой работы
3. Сбалансированность питательных веществ в рационе спортсмена
4. Роль отдельных химических компонентов пищи в обеспечении мышечной деятельности
5. Пищевые добавки и регулирование массы тела
Контрольные вопросы
Глава 24. Биохимический контроль в спорте
1. Задачи, виды и организация биохимического контроля
2. Объекты исследования и основные биохимические показатели
3. Основные биохимические показатели состава крови и мочи, их изменение при мышечной деятельности
4. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма при мышечной деятельности
5. Биохимический контроль за уровнем тренированности, утомления и восстановления организма спортсмена
6. Контроль за применением допинга в спорте
Контрольные вопросы
Словарь терминов
Единицы измерения
Литература
Дополнительно о книге: формат: pdf, размер файла: 37,13 Мб.
С труктура мышечного волокна и его сокращение.
Мышечное сокращение в живой системе это механохимический процесс. Современная наука считает его самой совершенной формой биологической подвижности. Сокращение мышечного волокна биологические объекты «разработали» как способ перемещения в пространстве (что значительно расширило их жизненные возможности).
Мышечному сокращению предшествует фаза напряжения, которая является результатом работы, осуществляемой путем преобразования энергии химической в механическую напрямую и с хорошим КПД (30-50 %). Накопление потенциальной энергии в фазе напряжения приводит мышцу в состояние возможного, но еще не реализованного сокращения.
У животных и человека имеются (а человек считает, что уже и неплохо изучены) два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы или скелетные прикреплены к костям (кроме поперечнополосатых волокон сердечной мышцы, отличающихся от скелетных мышц и по составу). Гладкие мышцы поддерживают ткани внутренних органов и кожу и образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, а также кишечника.
В биохимии спорта изучают скелетные мышцы , «конкретно отвечающие» за спортивный результат.
Мышца (как макро образование, принадлежащее макро объекту) состоит из отдельных мышечных волокон (микро образований). В мышце их тысячи, соответственно, мышечное усилие – величина интегральная, суммирующая сокращения множества отдельных волокон. Различают мышечные волокна трех типов: белые быстросокращающиеся, промежуточные и красные медленно сокращающиеся. Типы волокон различаются механизмом их энергетического обеспечения и управляются разными мотонейронами. Типы мышц различаются соотношением типов волокон.
Отдельное мышечное волокно – нитевидное бесклеточное образование – симпласт . На клетку симпласт «не похож»: имеет сильно вытянутую форму в длину от 0,1 до 2-3 см, в портняжной мышце до 12 см, и толщину – от 0,01 до 0,2 мм. Симпласт окружен оболочкой – сарколеммой, к поверхности которой подходят окончания нескольких двигательных нервов. Сарколемма – это двухслойная липопротеидная мембрана (толщиной 10 нм), укрепленная сетью коллагеновых волокон. При расслаблении после сокращения они возвращают симпласт в исходную форму (рис. 4).
Рис. 4. Отдельное мышечное волокно.
На наружной поверхности сарколеммы-мембраны всегда поддерживается электрический мембранный потенциал, даже в состоянии покоя он равен 90-100 мВ. Наличие потенциала является необходимым условием для управления мышечным волокном (как аккумулятор для авто). Потенциал создается за счет активного (значит с затратами энергии – АТФ) переноса веществ через мембрану и ее избирательной проницаемости (по принципу – «кого хочу – того и впущу, или выпущу»). Поэтому внутри симпласта некоторые ионы и молекулы накапливаются в большей концентрации, чем снаружи.
Сарколемма хорошо проницаема для ионов К + – они накапливаются внутри, а наружу выводятся ионы Nа + . Соответственно, концентрация ионов Nа + в межклеточной жидкости больше, чем концентрация ионов К + внутри симпласта. Смещение pH в кислую сторону (при образовании молочной кислоты, например) увеличивает проницаемость сарколеммы для высокомолекулярных веществ (жирных кислот, белков, полисахаридов), которые в обычном состоянии через нее не проходят. Легко проходят (диффундируют) через мембрану низкомолекулярные вещества (глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты, короткие пептиды).
Внутреннее содержимое симпласта – саркоплазма – этоколлоидная белковая структура (по консистенции напоминает желе). Во взвешенном состоянии в ней находятся включения гликогена, жировые капли, в нее «встроены» различные субклеточные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы и другие.
Сократительный «механизм» внутри симпласта – миофибриллы. Это тонкие(Ø 1 – 2 мкм) мышечные нити, длинные – почти равны длине мышечного волокна. Установлено, что в симпластах нетренированных мышц миофибриллы располагаются не упорядоченно, вдоль симпласта, но с разбросом и отклонениями, а в тренированных – миофибириллы ориентированы по продольной оси и еще сгруппированы в пучки как в канатах. (При прядении искусственных и синтетических волокон макромолекулы полимера сначала располагаются не строго вдоль волокна и их, как спортсменов, «упорно тренируют» – ориентируют правильно – по оси волокон, путем многократной перемотки: смотри длиннющие цеха на ЗИВе и «Химволокно»).
В световой микроскоп можно наблюдать, что миофибриллы действительно «поперечно полосатые». В них чередуются светлые и темные участки – диски. Темные диски А (анизотропные) белка содержат больше, чем светлые диски I (изотропные). Светлые диски пересечены мембранами Z (телофрагмами) и участок миофибриллы между двумя Z -мембранами называется саркомером . Миофибрилла состоит из 1000 – 1200 саркомеров (рис. 5).
Сокращение мышечного волокна в целом складывается из сокращений единичных саркомеров. Сокращаясь каждый отдельно,саркомерывсе вместе создают интегральное усилие и выполняют механическую работу по сокращению мышцы.
Длина саркомера меняется от 1,8 мкм в покое до 1,5 мкм при умеренном и до 1 мкм при полном сокращении. Диски саркомеров, темных и светлых, заключают в себе протофибриллы (миофиламенты) – белковые нитевидные структуры. Они встречаются двух типов: толстые (Ø – 11 – 14 нм, длиной – 1500 нм) и тонкие (Ø – 4 – 6 нм, длиной – 1000 нм).
Рис. 5. Участок миофибриллы.
Светлые диски (I ) состоят только из тонких протофибрилл, а темные диски (А ) – из протофибрилл двух видов: тонких, скрепленных между собой мембраной, и толстых, сосредоточенных в отдельной зоне (H ).
При сокращении саркомера длина темного диска (А ) не изменяется, а длина светлого диска (I ) уменьшается, поскольку тонкие протофибриллы (светлых дисков) вдвигаются в промежутки между толстыми (темных дисков). На поверхности протофибрилл расположены особые выросты – спайки (толщиной около 3 нм). В «рабочем положении» они образуют зацепление (поперечными мостиками) между толстыми и тонкими нитями протофибрилл (рис. 6). При сокращении Z -мембраны упираются в концы толстых протофибрилл, а тонкие протофибриллы могут даже накручиваться вокруг толстых. При сверхсокращении концы тонких нитей в центре саркомера заворачиваются, а концы толстых протофибрилл – сминаются.
Рис. 6. Формирование спайки между актином и миозином.
Энергообеспечение мышечных волокон осуществляется с помощью саркоплазматической сети (она же – саркоплазматический ретикулум ) – системы продольных и поперечных трубочек, мембран, пузырьков, отсеков.
В саркоплазматической сети организованно и управляемо протекают различные биохимические процессы, сеть охватывает все вместе и каждую миофибриллу отдельно. Ретикулум включает рибосомы, они осуществляют синтез белков, и митохондрии – «клеточные энергетические станции» (по определению школьного учебника). Фактически митохондрии встроены между миофибриллами, что создает оптимальные условия для энергетического обеспечения процесса сокращения мышцы. Установлено, что в тренированных мышцах число митохондрий больше, чем в тех же нетренированных.
Химический состав мышц.
Вода с оставляет70 – 80 % веса мышцы.
Белки . На долюбелковприходится от17 до 21 % веса мышцы: примерно 40% всех мышечных белков сосредоточены в миофибриллах, 30% – в саркоплазме, 14% – в митохондриях, 15% – в сарколемме, остальные в ядрах и других клеточных органеллах.
В мышечной ткани содержатся ферментативные белки миогеновой группы, миоальбумин – запасной белок (его содержание с возрастом постепенно снижается), красный белок миоглобин – хромопротеид (его называют мышечным гемоглобином, он связывает кислорода больше, чем гемоглобин крови), а также глобулины, миофибриллярные белки. Болееполовины миофибриллярных белков приходится на миозин , около четверти – актин , остальное – тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины, ферменты креатинфосфокиназа , дезаминаза и другие. В мышечной ткани имеются ядерные белки – нуклеопротеиды, митохондриальные белки. В белках стромы, оплетающей мышечную ткань, – основная часть – коллаген и эластин сарколеммы, а также миостромины (связанные с Z -мембранами).
Во дорастворимые азотистые соединения. В скелетных мышцах человека содержатся различные водорастворимые азотистые соединения: АТФ, от 0,25 до 0,4 %, креатинфосфат (КрФ) – от 0,4 до 1 % (при тренировке его количество увеличивается), продукты их распада – АДФ, АМФ, креатин. Кроме того, в мышцах содержатся дипептид карнозин, около 0,1 – 0,3 %, участвующий в восстановлении работоспособности мышц при утомлении; карнитин, отвечающий за перенос жирных кислот через клеточные мембраны; аминокислоты, и среди них преобладает глютаминовая (не этим ли объясняется применение глютамата натрия, читайте состав приправ, для придания пище вкуса мяса); пуриновые основания, мочевина и аммиак. Скелетные мышцы содержат также около 1,5 % фосфатидов, которые участвуют в тканевом дыхании.
Безазотистые соединения . В мышцах содержатся углеводы, гликоген и продукты его обмена, а также жиры, холестерин, кетоновые тела, минеральные соли. В зависимости от пищевого рациона и степени тренированности количество гликогена варьирует от 0,2 до 3 %, при этом тренировки увеличивают массу свободного гликогена. Запасные жиры в мышцах накапливаются в ходе тренировок на выносливость. Связанный с белками жир составляет примерно 1%, а в мембранах мышечного волокна может содержаться до 0,2 % холестерина.
Минеральные вещества. Минеральные вещества мышечной ткани составляют примерно 1 – 1,5 % от веса мышцы, это, в основном, соли калия, натрия, кальция, магния. Минеральные ионы, такие как К + , Nа + , Мg 2+ , Са 2+ , Сl - , НР0 4 ~ играют важнейшую роль в биохимических процессах при сокращении мышц (их включают в состав «спортивных» добавок и минеральной воды).
Биохимия мышечных белков.
Основной сократительный белок мышц – миозин относится кфибриллярным белкам (Молекулярная масса около 470000). Важная особенность миозина – способность образовывать комплексы с молекулами АТФ и АДФ (что позволяет «отбирать» энергию у АТФ), и с белком – актином (что дает возможность удерживать сокращение).
Молекула миозина имеет отрицательный заряд и специфически взаимодействует с ионами Са ++ и Мg ++ . Миозин в присутствии ионов Са ++ ускоряет гидролиз АТФ, и, таким образом, проявляет ферментативную аденозинтрифосфатную активность:
миозин-АТФ +H2O → миозин + АДФ + H 3 PO 4 + работа (энергия 40 кДж/моль)
Белок миозин образован двумя одинаковыми, длинными полипептидными α-цепями, закрученными как двойная спираль, рис.7. Под действием протеолитических ферментов молекула миозина распадается на две части. Одна из ее частей способна связываться посредством спаек с актином, образуя актомиозин. Эта часть отвечает за аденозинтрифосфатазную активность, которая зависит от рН среды, оптимум – рН 6,0 - 9,5, а также концентрации КСl. Комплекс – актомиозин распадается в присутствии АТФ, но в отсутствие свободной АТФ он стабилен. Вторая часть молекулы миозина тоже состоит из двух перекрученных спиралей, за счет электростатического заряда они связывают молекулы миозина в протофибриллы.
Рис. 7. Структура актомиозина.
Второй важнейший сократительный белок – актин (рис. 7). Он может существовать в трех формах: мономерной (глобулярной), димерной (глобулярной) и полимерной (фибриллярной). Мономерный глобулярный актин, когда его полипептидные цепи плотно уложены в компактную сферическую структуру, связан с АТФ. Расщепляя АТФ, мономеры актина – А, образуют димеры, включающие АДФ: A – АДФ – A. Полимерный фибриллярный актин – двойная спираль, состоящая из димеров, рис. 7.
Актин глобулярный переходит в фибриллярный в присутствии ионов К + , Мg ++ и в живых мышцах преобладает фибриллярный актин.
В миофибриллах содержится значительное количество белка тропомиозина , который состоит из двух – α-спиральных полипептидных цепей. В покоящихся мышцах он образует комплекс с актином и блокирует его активные центры, поскольку актин способен связываться с ионами Са ++ они и снимают эту блокаду.
На молекулярном уровне толстые и тонкие протофибриллы саркомера взаимодействуют электростатически, так как имеют особые участки – выросты и выступы, где формируется заряд. На участке А-диска толстые протофибриллы построены из пучка продольно ориентированных молекул миозина, тонкие протофибриллы располагаются радиально вокруг толстых, образуя структуру, похожую на многожильный кабель. В центральной М-полосе толстых протофибрилл миозиновые молекулы соединены своими «хвостами», а их выступающие «головы» – выросты направлены в разные стороны и расположены по правильным спиральным линиям. Фактически напротив них в спиралях фибриллярного актина на определенном расстоянии друг от друга встроены мономерные глобулы актина тоже выступающие. В каждом выступе имеется активный центр, за счет которого возможно образование спаек с миозином. Z-мембраны саркомеров (как чередующиеся постаменты) скрепляют между собой тонкие протофибриллы.
Биохимия сокращения и расслабления.
Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образование и разрушение спаек между «головками» – выростами миозиновых молекул толстых протофибрилл и выступами – активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокращения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре – выступе.
Как мы уже отметили ранее, только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.
В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg ++ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са ++ . Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяется передатчик импульсов – нейрогормон ацетилхолин. Ионами Nа + отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са ++ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры – выступы актиновых нитей деблокируются и возникают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и толстых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са ++ АТФ взаимодействует с центром ферментативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).
После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фермент-субстратный комплекс с миозином:
М–А + АТФ -----> М – АТФ + А или
М–АДФ–А + АТФ ----> М–АТФ + А + АДФ
Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реакции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исходное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).
В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» – подачу ионов Са ++ . Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощностью), для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она расщепляется .