Белковый обмен биохимия. Белковый обмен

Обмен аминокислот. Динамическое состояние белков организма (биохимия)

Значение аминокислот для организма в первую очередь заключается в том, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких как нейромедиаторы и гормоны. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклеотидов, гема, креатина, холина и др.

Рис. 23.1. Общая схема метаболизма аминокислот в организме

Катаболизм аминокислот является источником энергии для синтеза АТФ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях (сахарный диабет). Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме.

Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека составляет примерно 15 кг.

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот и белков, подобно глюкозе или жирным кислотам не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц. В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Период полураспада белков различен – от нескольких минут до нескольких суток. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируется только углеродная часть молекулы, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Показателем, отражающим интенсивность аминокислотного обмена, является азотистый баланс – разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (преимущественно в виде мочевины и аммонийных солей).

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков начинается в желудке под действием ферментов желудочного сока. За сутки его выделяется до 2,5 литров и он отличается от других пищеварительных соков сильно кислой реакцией, благодаря присутствию свободной соляной кислоты, секретируемой обкладочными клетками слизистой желудка.

Секреция соляной кислоты представляет активный транспорт, осуществляемый протонной АТФ-азой с затратой АТФ.

Роль соляной кислоты:

1. денатурирует белки;

2. стерилизует пищу;

3. вызывает набухание труднорастворимых белков;

4. активирует пепсиноген;

5. создает рН-оптимум для действия пепсина;

6. способствует всасыванию железа;

7. вызывает секрецию секретина в двенадцатиперстной кишке.

В желудочном соке содержатся протеолитические ферменты пепсин, гастриксин и реннин. Главным из них является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой желудка в виде профермента пепсиногена. Активация его осуществляется соляной кислотой (медленная) и аутокаталитически пепсином (быстрая) путем отщепления фрагмента полипептидной цепи с N-конца (частичный протеолиз). При этом происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра. Пепсин действует при значениях рН 1,5–2,5 и является эндопептидазой с относительной специфичностью действия, расщепляющей пептидные связи внутри белковой молекулы.

Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при рН 3,0–4,0. По-видимому, именно он начинает переваривание белков.

В желудочном соке грудных детей содержится фермент реннин, который имеет большое значение для переваривания белков у грудных детей, т.к. катализирует створаживание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин), в результате чего замедляется продвижение нерастворимого казеина в двенадцатиперстную кишку и он дольше подвергается действию протеаз.

Образовавшиеся в результате действия пепсина в желудке полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку, куда выделяется сок поджелудочной железы. Панкреатический сок имеет щелочную реакцию (рН 7,5–8,2), что обусловлено высоким содержанием бикарбонатов. Кислое содержимое, поступающее из желудка нейтрализуется, и пепсин теряет свою активность.

В панкреатическом соке содержатся протеолитические ферменты трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза и эластаза, которые вырабатываются также в виде проферментов. Трипсиноген активируется энтерокиназой (вырабатывается клетками слизистой двенадцатиперстной кишки), переходит в активный трипсин, который активирует все остальные ферменты поджелудочного и кишечного сока. Клетки поджелудочной железы защищены от действия протеаз тем, что ферменты желудочного сока образуются в виде неактивных предшественников, а в панкреас синтезируется особый белок-ингибитор трипсина. В полости ЖКТ протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами. Разрушение клеточных белков ферментами желудочного или кишечного сока происходит при язвенной болезни.

Переваривание продуктов протеолиза пищевых белков в тонком кишечнике осуществляется с помощью амино-, ди-, и трипептидаз, которые функционируют преимущественно пристеночно.

Таким образом, конечными продуктами переваривания белков в ЖКТ являются свободные аминокислоты, которые всасываются.

Всасывание аминокислот.

Происходит путем активного транспорта с участием переносчиков. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30–50 мин после приема белковой пищи. Перенос через щеточную каемку осуществляется целым рядом переносчиков, многие из которых действую при участии Na + -зависимых механизмов симпорта. Причем аминокислоты конкурируют друг с другом за специфические участки связывания. Выяснено, что существуют транспортные системы, переносящие аминокислоты определенного строения: нейтральные с небольшим радикалом, нейтральные с объемным радикалом, кислые, основные и иминокислоты.

В настоящее время, расшифрован механизм транспорта аминокислот в клетки кишечника, мозга, почек, получивший название g-глутамильного цикла Майстера, ключевым ферментом которого является g-глутамилтрансфераза.

Всосавшиеся аминокислоты попадают в портальный кровоток и, следовательно, в печень, а затем в общий кровоток. Освобождается кровь от свободных аминокислот очень быстро – уже через 5 мин 85–100% их оказывается в тканях. Особенно интенсивно аминокислоты поглощаются печенью и почками.

Наследственные нарушения транспорта аминокислот

Болезнь Хартнупа – нарушение всасывания триптофана в кишечнике и его реабсорбции в почечных канальцах. Так как триптофан служит исходным продуктом для синтеза витамина РР, то основные проявления болезни Хартнупа – дерматиты, диарея и деменция, характерные для пеллагры.

Цистинурия – нарушение реабсорбции цистина в почках. Цистин плохо растворим в воде, поэтому выпадает в виде кристаллов, которые приводят к образованию цистиновых камней в почках и мочевыводящих путях.

Расщепление белков в тканях

Осуществляется с помощью протеолитических лизосомальных ферментов катепсинов. По строению активного центра выделяют цистеиновые, сериновые, карбоксильные и металлопротеиновые катепсины.

Роль катепсинов:

1. создание биологически активных пептидов путем ограниченного протеолиза белковых предшественников;

2. разрушение состарившихся и аномальных белков;

3. участие в фагоцитозе и делении клеток;

4. участие в аутолизе (при ишемии);

5. участие в патогенезе заболеваний, связанных с изменением функций лизосом (лизосомальные болезни накопления).

Кроме процессов протеолиза в лизосомах возможен процесс разрушения эндогенных белков непосредственно в цитозоле. При этом происходит соединение подлежащих гидролизу белков со специальным белком убиквитином. Происходит ковалентная модификация белка, что может изменять его функцию. К одной молекуле может быть присоединено несколько молекул убиквитина и это служит сигналом для переноса белка-мишени на большую высокомолекулярную частицу протеасому, состоящую из протеаз.

Превращение аминокислот микрофлорой кишечника

Микроорганизмы кишечника располагают набором ферментативных систем, отличных от соответствующих ферментов тканей организма человека и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот и не переваренных белков, в том числе и по несвойственным человеку метаболическим путям (гнилостный распад).

В результате образуются два типа веществ:

1. токсические продукты: фенол, крезол, индол, скатол, сероводород, амины, меркаптан;

2. Нетоксические продукты: кетокислоты, оксикислоты, жирные кислоты, спирты.

Обезвреживание токсических веществ происходит путем образования парных нетоксичных продуктов при соединении с 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфатом (ФАФС, активированная форма серной кислоты), либо с уридиндифосфоглюкуроновой кислотой (УДФ-глюкуронат).

При кишечных инфекциях (дизентерия, брюшной тиф, холера) образуется во много раз большое количество продуктов гнилостного распада аминокислот, которые вызывают общую интоксикацию организма, нарушение проницаемости мембран слизистой оболочки кишечника, приводящее к поносам, обезвоживанию тканей и повышению температуры тела. Кроме того, возрастает активность декарбоксилаз патогенных бактерий, в результате образуются амины, создающие картину инфекционного заболевания.

Пути обмена аминокислот в тканях

Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот.

К ним относят:

1. по аминной группе – реакции дезаминирования и трансаминирования;

2. по карбоксильной группе – реакции декарбоксилирования.

Кроме этих общих путей возможны реакции по углеводородному радикалу аминокислот, которые являются специфическими для каждой аминокислоты.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления a-аминогруппы, которое возможно в реакциях трансаминировани и дезаминирования.

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – реакции переноса a-аминогруппы с аминокислоты на a-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В 6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин).

На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ).

Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах).

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот.

При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование аминокислот – реакция отщепления a-аминогруппы от аминокислоты с выделением аммиака. Различают два типа реакций дезаминирования: прямое и непрямое.

Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников. В живой природе возможны следующие типы прямого дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и путем внутримолекулярной перестройки. Но у человека дезаминирование происходит преимущественно окислительным путем в результате чего образуется соответствующая a-кетокислота и выделяется аммиак. Процесс идет с участием ферментов оксидаз. Выделены оксидазы L-аминокислот, превращающие L-изомеры аминокислот, и D-оксидазы.

Окислительное дезаминирование глутамата

Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, который несколько отличается от типичных оксидаз L-аминокислот:

1. в качестве кофермента содержит НАД + или НАДФ + ;

2. обладает абсолютной специфичностью;

3. высокоактивна;

4. локализована в митохондриях.

Реакция идет в 2 этапа. Вначале происходит дегидрирование глутамата и образование a-иминоглутарата, затем – неферментативное гидролитическое отщепление имминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется α-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата – обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака может протекать в обратном направлении, как восстановительное аминирование α-кетоглутарата.

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органах, кроме мышц. Она является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы – АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетке стимулирует разрушение аминокислот и образование α-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат.

Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином.

Непрямое дезаминирование аминокислот

Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно глутамату. Аминогруппы таких аминокислот перносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования или непрямого дезаминирования. Он происходит с участием 2 ферментов аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы. Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование – основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей a-кетокислоты. Обратная последовательность реакций, при которой происходит синтез аминокислот из кетокислот, получила название трансреаминирования.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует еще один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Образующийся при этом аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Декарбоксилирование аминокислот

Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию. Реакции декарбоксилирования необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами, нуждающимися в пиридоксальфосфате в качестве кофермента. Продуктами реакции являются СО 2 и амины, которые оказывают выраженное биологическре действие на организм, и поэтому названы биогенными аминами. Они выполняют функцию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК и др.), гормонов (норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин, карнозин, спермин и др.).

Биогенные амины

Гистамин образуется при декарбоксилировании гистидина в тучных клетках соединительной ткани.

В организме человека выполняет следующие функции:

1. стимулирует секрецию желудочного сока и слюны;

2. повышает проницаемость капилляров, вызывает отеки, снижает АД, но увеличивает внутричерепное давление, вызывая головную боль;

3. сокращает гладкую мускулатуру легких, вызывает удушье;

4. участвует в формировании воспалительных реакций – расширение сосудов, покраснение, отечность ткани;

5. вызывает аллергическую реакцию;

6. нейромедиатор;

7. медиатор боли.

Серотонин – образуется при декарбоксилировании и дальнейшем окислении триптофана.

Биологические функции:

1. оказывает мощное сосудосуживающее действие;

2. повышает кровяное давление;

3. участвует в регуляции температуры тела, дыхания;

4. медиатор нервных процессов в ЦНС (обладает антидепрессантным действием).

Дофамин образуется при декарбоксилировании диоксифенилаланина (ДОФА). При дальнейшем окислении и метилировании образуюся адреналин и норадреналин. Дофамин является нейромедиатором, контролирующим произвольные движения, эмоции и память. В высоких концентрациях дофамин стимулирует адренорецепторы, увеличивает силу сердечных сокращений, повышает сопротивление периферических сосудов (с параллельным увеличением почечного и коронарного кровотока). Кроме того, дофамин тормозит секрецию пролактина и соматотропина.

В нервных клетках декарбоксилирование глутамата приводит к образованию g-аминомасляной кислоты (ГАМК), которая служит основным тормозным медиатором высших отделов мозга. Содержание ГАМК в головном мозге в десятки раз выше других нейромедиаторов. Она увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса.

Цикл превращений ГАМК в мозге включает три сопряженных реакции, получивших название ГАМК-шунта. Первую катализирует глутаматкарбоксилаза. Эта реакция является регуляторной и обеспечивает скорость образования ГАМК в клетках мозга. Последующие 2 две реакции можно считать реакциями катаболизма ГАМК. ГАМК-аминотрансфераза образует янтарный полуальдегид, который затем подвергается дегидрированию и превращается в янтарную кислоту. Сукцинат затем используется в цикле Кребса. Инактивация ГАМК возможна и окислительным путем под действием моноамионоксидазы.

При декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, который является предшественником биологически активных веществ спермина и спермидина. Путресцин, спермин и спермидин имеют большой положительный заряд, легко связываются с отрицательно заряженными молекулами ДНК и РНК, входят в состав хроматина и участвуют в репликации РНК. Кроме того эти вещества стабилизируют структуру мембран клеток.

Этаноламин образуется при декарбоксилировании серина. В организме используется для синтеза холина, ацетилхолина, фосфатидилэтаноламинов, фосфатидилхолинов.

При декарбоксилировании лизина образуется кадаверин, который является трупным ядом.

Для осуществления биологической функции в организме требуется определенная концентрация биогенных аминов. Избыточное их накопление может вызвать различные патологические отклонения.

В связи с этим большое значение приобретают механизмы их инактивации:

1. окисление ферментами моноаминооксидазами (МАО) (кофермент ФАД). Таким путем чаще всего инактивируются дофамин, норадреналин, серотонин и ГАМК. При этом происходит окислительное дезаминирование биогенных аминов с образованием альдегидов, а затем соответствующих кислот, которые выводятся почками.

2. метилирование с участием S-аденозилметионина. Таким путем чаще всего инактивируются катехоламины – фермент катехол-орто-метилтрансфераза (КОМТ)

3. окисление с помощью диаминооксидаз – инактивация гистамина, а также короткоцепочечных алифатических диаминов (путресцина и кадаверина).

Пути катаболизма углеродного скелета аминокислот

Трансаминирование и дезаминирование аминокислот ведет к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот – α-кетокислот. В состав белков входят 20 аминокислот, различающихся по строению углеводородного радикала, каждый из которых катаболизируется по своим специфическим метаболическим путям.

Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма: пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат.

Аминокислоты, которые превращаются в промежуточные продукты ЦТК (a-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат), и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться в процессе глюконеогенеза. Такие аминокислоты называются гликогенными. К ним относятся: аланин, аргинин, аспартат, глутамат, глицин, гистидин, метионин, пролин, серин, треонин, валин, цистеин.

Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты, их углеводородная часть превращается непосредственно в ацетоацетат (лейцин, лизин) или в ацетил-КоА (лейцин) и используются в синтезе кетоновых тел.

Тирозин, фенилаланин, изолейцин и триптофан являются смешанными или одновременно гликогенными и кетогенными. Часть углеродных атомов их молекул при катаболизме образует пируват, другая часть включается в ацетил-КоА, минуя стадию пирувата.

Истинной кетогенной аминокислотой является лейцин.

Для обмена белков в организме человека характерна одна важная особенность - ни белки, ни аминокислоты не могут запасаться впрок, как, например, липиды в жировой ткани или углеводы в виде гликогена.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека. Для этого есть несколько путей: аминирование непредельной кислоты, восстановительное аминирование и переаминирование.

Алитированием непредельной кислоты образуется Асп из фумаровой кислоты под действием аспартат:аммиак-лиазы (см. рис. 6.40). Реакция обратима и поэтому Асп, превращаясь в фумаровую кислоту, может полностью окисляться в цикле Кребса.

Восстановительное аминирование - процесс, обратный окислительному дезаминированию (см. рис. 3.14 и 12.1). Но таким путем образуются только Ала и Глу, так как активность их дегидрогеназ существенна.

Таким образом, Ала, Асп и Глу считают первичными , а все остальные заменимые аминокислоты образуются в реакциях переаминироваиия (см. рис. 3.15).

Пищевые аминокислоты (образующиеся при переваривании белков) с кровыо разносятся к разным органам и тканям, где используются для синтеза белков. Подсчитано, что в организме взрослого человека ежесуточно синтезируется 1,3 г белка на 1 кг массы (в среднем 90-100 г). При этом с помощью изотопных методов установлено, что пищевые аминокислоты составляют лишь 1/4 часть. Это свидетельствует о том, что в тканях организма белки подвергаются постоянному обновлению. Разные белки обновляются с разной скоростью. Например, сроки функционирования инсулина составляют 20-30 мин, белков слизистой кишечника - 2-4 сут, гемоглобина - 100-120 сут, коллагена - 6-8 мес.

Отслужившие свой срок молекулы белков подвергаются действию тканевых пептидгидролаз и разрушаются до свободных аминокислот по схеме

Белок -? Высокомолекулярные -? Низкомолекулярные -? Аминокислоты, полипептиды полипептиды

Аналогично протекает распад белков и вне организма, в различных биологических тканях, жидкостях и пищевых системах. Например, при созревании сыров в готовом продукте всегда присутствуют все компоненты, представленные на данной схеме. Соотношение продуктов распада: пептидов, аминокислот, аминов существенно влияет на вкус и аромат. Средне- и низкомолекулярные пептиды, обладающие горьким вкусом, придают некоторым сырам характерный горьковатый привкус.

Процессы обмена белков в организме человека регулируются при участии ряда гормонов (табл. 12.4).

Таблица 12.4

Регуляция обмена белков и аминокислот

Орган	Синтезируемые гормоны и оказываемый эффект
Гипофиз	Соматотропин усиливает синтетические процессы белка
Щитовидная железа	Тироксин увеличивает скорость биосинтеза белков
Поджелудочная железа	Инсулин обеспечивает преобладание синтеза белков над их распадом; стимулирует связывание и-РНК с рибосомами
Мозговое вещество надпочечников	Адреналин увеличивает скорость расщепления в тканях белков и выделения азотистых продуктов обмена с мочой
Кора надпочечников	Кортизон тормозит синтез белков, увеличивает их распад и выделение азотистых продуктов обмена с мочой
Семенники	Тестостерон стимулирует биосинтез белка в мышечной ткани, вызывая накопление в организме азота

В результате обмена белков часть аминокислот подвергается распаду. Обязательной стадией при этом является дезаминирование или переамиии- роваиие (см. параграф 3.2).Наиболее распространенный вариант - окислительное дезаминирование. На рис. 3.14 показано суммарное уравнение. В действительности реакция протекает в две стадии: дегидрирование и гидролиз (см. рис. 12.1). При окислении по действием специфической НАД-деги- дрогепазы образуется иминокислота. Во время гидролиза двойная связь в иминогруппе расщепляется и выделяется NH 3 .

Это превращение имеет большое значение для обмена белков, так как обе его стадии обратимы и таким образом из кетокислоты может образоваться аминокислота.

По направлению использования безазотистого остатка аминокислоты делят на две группы: кетогенные и гликогенные (табл. 12.5).

Одновременно кетогенные и гликогенные - Иле, Лиз, Фен, Тир, Три.

В настоящее время известны пути распада всех протеиногенных аминокислот.

Примеры кетогенных и гликогенных аминокислот

Обмен отдельных аминокислот

Глицин - простейшая аминокислота. Синтезируется, главным образом, из Сер, оксиметильная группа которого удаляется ферментом, содержащим витамин By. Подобно ГАМК, Гли является тормозным нейромедиатором . Гли включается в синтез пуриновых азотистых оснований (см. рис. 13.9) и пиррольных циклов. Участвует в обезвреживании токсичных соединений ароматического ряда, которые образуются из растительных продуктов, если те преобладают в рационе. Гли образует с бензойной, фснилуксусной кислотами и фенолами растворимые в воде соединения, которые выводятся через почки. Например, комплекс Гли с бензойной кислотой называется гиинуровая кислота (рис. 12.2).

Рис. 12.2.

С холевой кислотой Гли образует гликохолевую кислоту (рис. 12.3), обладающую свойствами ПАВ и участвующую в эмульгировании жиров при переваривании.

Дезаминирование Гли осуществляется по окислительному типу НАД-зависимой дегидрогеназой с образованием глиоксиловой кислоты (рис. 12.4).

Рис. 12.4.

Серин - заменимая оксиаминокислота. Скелет ее образуется из 3-ФГК, источником которой является глюкоза, a NH 2 -rpynna вводится путем пере- аминирования. Сер необходим для синтеза фосфолипидов (см. рис. 11.42 и 11.43), является предшественником аминоэтанола (рис. 12.5), холина.

Рис. 12.5.

Оксигруппа Сер входит в состав активных центров многих ферментов, таких, как трипсин, химотрипсип, эстеразы, фосфорилазы, фосфатазы.

При распаде Сер сначала освобождается от спиртового гидроксила, а затем гидролитическим путем - от аминогруппы (рис. 12.6). В результате образуется ПВК, которая легко вовлекается в ЦТК и окисляется там до Н 2 0 и С0 2 .

Рис. 12.6.

Метионин - незаменимая серосодержащая аминокислота. Передает метальную группу на другие соединения. В результате образуются холин, креатин, адреналин, азотистые основания.

После освобождения от метальной группы сера Мет в основном переходит в серу Цис.

В действительности все превращения протекают, когда Мет находится в активной форме - в виде 8 + -аденозилметионина (см. рис. 6.31).

Хотя Мет - незаменимая аминокислота, она может регенерироваться из гомоцистеина в обратимой реакции, показанной на рис. 12.7. Катализируется превращение ферментами, в составе которых есть витамины В 9 и В 12 . По-

Рис. 12.7.

скольку единственным источником гомоцистеина служит Мет, то обеспечение организма данной аминокислотой зависит исключительно от ее содержания в продуктах питания .

Цистеин - заменимая серосодержащая аминокислота, так как может синтезироваться из двух аминокислот: Сер и Мет (см. рис. 12.7). Цис содержит высокоактивную сульфгидрильную группу, которая может легко окисляться с образованием дисульфидной связи. Такое превращение происходит между разными полипептидными цепями или в пределах одной полипептидной цепи при формировании третичной структуры белка и называется посттрансляционная модификация белка. Именно таким образом стабилизированы молекулы инсулина, химотрипсина и других белков в третичной структуре.

Активность сульфгидрильной группы проявляется в ферментативном катализе. Например, многие ферменты содержат в активном центре SH- группы, необходимые для каталитической реакции. Известно, что активность таких ферментов утрачивается при окислении SH-rpynn.

В экспериментах с животными доказано, что цистеин трансформируется в трипептид глутатион, обладающий окислительно-восстановительными свойствами. Предполагают, что глутатион поддерживает активную восстановленную форму ферментов, за счет собственного окисления. Положительный антиоксидантный эффект глутатиона доказан:

в улучшении процессов нейтрализации тяжелых металлов, токсинов;
снижении нежелательных последствий радиации и химиотерапии при лечении онкологических заболеваний;
в замедлении процессов старения.

В тканях цистеин может декарбоксилироваться с образованием амино- этантиола (рис. 12.8), который необходим для синтеза Ко А или окисляется до таурина (рис. 12.9).

Таким образом, цистеин - это предшественник таурина, который играет роль нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Таурин способствует улучшению энергетического обмена, стимулирует восстановительные процессы, например, в тканях глаза.

В печени таурин образует таурохолевую кислоту подобную гликохоле- вой (см. рис. 12.3), чем способствуют эмульгированию жиров в кишечнике.

Рис. 12.9.

Часто комплексы желчных кислот с таурином и глицином называют конъюгаты или парные соединения.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты играют большую роль в обмене белков, осуществляют транс- и дезаминирование аминокислот. Могут акцептировать NH 3 не только в свободном виде, но и в составе белков. В результате образуются соответствующие амиды: аспрагин (Аси) и глутамин (Глн). Тем самым Аси и Глу участвуют в обезвреживании NH 3 .

Обмен большинства аминокислот проходит через стадию образования аспарагиновой и глутаминовой кислот в реакциях переаминирования.

Обе аминокислоты участвуют в синтезе азотистых оснований (см. рис. 13.8 и 13.9).

Декарбоксилирование аспарагиновой кислоты приводит к образованию а- или (3-алапина (рис. 12.10). Последний может включаться в синтез пан- тотеповой кислоты (см. рис. 6.47).

Рис. 12.10.

При а-декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется у-ами- номасляная кислота (рис. 12.11), которая тормозит процессы возбуждения в сером веществе коры головного мозга и используется как лекарственное средство при некоторых заболеваниях ЦНС.

Фенилаланин - незаменимая ароматическая аминокислота. Окисляется до тирозина, который далее превращается в хинон (рис. 12.12). Хиноны входят в состав меланонротеинов - сложных белков, придающих окраску коже, волосам, шерсти.

Рис. 12.12.

1 - реакция катализируется фенилаланингидроксилазой; 2 - реакция катализируется

тирозиназой

В обмене Фен может наблюдаться наследственный сбой - синтез ряда дефектных ферментов. Например, при дефекте синтеза фенилаланингид- роксилазы наблюдается заболевание феншкетонурия. В этом случае образуется не Тир, а фениллактат, фенилпируват и фенилацетат, которые накапливаются в крови и выводятся с мочой. Эти продукты токсичны для мозга и вызывают у детей тяжелое отставание в умственном развитии (фе- нилпировиноградная олигофрения), предупредить развитие которого можно, соблюдая диету, не содержащую Фен. В частности, гликомакропептид, отщепляющийся при ферментативном гидролизе казеина и переходящий в сыворотку, не содержит Фен, а значит, может использоваться в питании таких детей.

Другое нарушение возникает при дефекте тирозиназы и называется альбинизм (от лат. albus - белый). Из-за сбоя в синтезе пигмента меланина кожа и волосы у человека слабо пигментированы, а зрачки глаз красного цвета, так как просвечивают сосуды глазного дна из-за отсутствия пигментов в радужной оболочке.

Тирозин является заменимой аминокислотой, так как синтезируется из Фен (см. рис. 12.12). Однако окисление Фен в Тир, катализируемое фенил- аланингидроксилазой - необратимый процесс, поэтому при недостатке Фен в продуктах Тир не может заменить его.

Тир - предшественник ряда важных соединений. Во-первых, из Тир синтезируются гормоны щитовидной железы: тетраиодтиронин (Т,) и три- иодтиронин (Т 3).

Во-вторых, Тир при участии тирозиназы окисляется до диоксифенила- ланина (ДОФА), а затем до ДОФА-хинона, который необходим для синтеза окрашенных белков - меланонротеинов.

Наконец, диоксифенилаланин может подвергаться декарбоксилирова- нию с образованием дофамина (диоксифенилэтиламина), который является предшественником катехоламинов (нейромедиаторов) - норадреналина и адреналина (см. рис. 8.3).

Рис. 12.13.

Триптофан - незаменимая для человека и животных аминокислота. Из нее синтезируются такие биологически активные соединения, как серотонин (рис. 12.14) и рибонуклеотид никотиновой кислоты. Серотонин - высокоактивный биогенный амин сосудосуживающего действия. Он регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС.

Рис. 12.14.

В норме не более 1% Три превращается в серотонин. Более 95% Три окисляется по пути, который приводит к образованию НАД, уменьшая потребность организма в витамине В 5 .

Пролил - заменимая аминокислота, поэтому в животном организме существует возможность ее синтеза: либо из у-полуальдегида глутаминовой кислоты (а-амино-у-оксопентановая кислота), либо из орнитина, который образуется при гидролизе Apr (рис. 12.15).

Рис. 12.15.

При распаде Про сначала окисляется той же НЛД-дегидрогеназой до 5-пирролин-2-карбоновой кислоты, у которой гидролитическим путем разрушается цикл по месту двойной связи. В результате образуется у-полуальдегид. Его альдегидная группа окисляется до карбоксильной. Так возникает Глу, пути использования которой зависят от потребности клетки.

Белки – обязательный компонент сбалансированного пищевого рациона.

Главными источниками белков для организма являются пищевые продукты растительного и животного происхождения. Переваривание белков в организме происходит с участием протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта. Протеолиз – гидролиз белков. Протеолитические ферменты – ферменты, осуществляющие гидролиз белков. Данные ферменты подразделяются на две группы – экзопепетидазы , катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопептидазы , катализирующие гидролиз пептидных связей внутри полипептидной цепи.

В ротовой полости расщепления белков не происходит из-за отсутствия протеолитических ферментов. В желудке имеются все условия для переваривания белков. Протеолитические ферменты желудка – пепсин, гастриксин – проявляют максимальную каталитическую активность в сильно кислой среде. Кислая среда создается желудочным соком (рН = 1,0–1,5), который вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка и в качестве основного компонента содержит соляную кислоту. Под действием соляной кислоты желудочного сока происходит частичная денатурация белка, набухание белков, что приводит к распаду его третичной структуры. Кроме того, соляная кислота переводит неактивный профермент пепсиноген (вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка) в активный пепсин. Пепсин

катализирует гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических и дикарбоновых аминокислот (оптимум рН = 1,5–2,5). Слабее проявляется протеолитическое действие пепсина на белки соединительной ткани (коллаген, эластин). Не расщепляются пепсином протамины, гистоны, мукопротеины и кератины (белки шерсти и волос).

По мере переваривания белковой пищи с образованием продуктов гидролиза щелочного характера рН желудочного сока изменяется до 4,0. С уменьшением кислотности желудочного сока проявляется деятельность другого протеолитического фермента – гастриксина

(оптимум рН= 3,5–4,5).

В желудочном соке детей обнаружен химозин (реннин), расщепляющий казеиноген молока.

Дальнейшее переваривание полипептидов (образовавшихся в желудке) и нерасщепившихся белков пищи осуществляется в тонком кишечнике под действием ферментов панкреатического и кишечного соков. Протеолитические ферменты кишечника – трипсин, химотрипсин – поступают с панкреатическим соком. Оба фермента наиболее активны в слабощелочной среде (7,8–8,2), что соответствует рН тонкого кишечника. Профермент трипсина – трипсиноген, активатор – энтерокиназа (вырабатывается стенками кишечника) или ранее образованный трипсин. Трипсин

гидролизует пептидные связи, образованные арг и лиз. Профермент химотрипсина – химотрипсиноген, активатор – трипсин. Химотрипсин расщепляет пептидные связи между ароматическими амк, а также связи, которые не были гидролизованы трипсином.

Благодаря гидролитическому действию на белки эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются пептиды различной длины и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов – экзопептидаз . Одни из них – карбоксипептидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы, активируются трипсином в кишечнике, отщепляют аминокислоты с С-конца пептида; другие – аминопептидазы – синтезируются в клетках слизистой оболочки кишечника, активируются трипсином, отщепляют аминокислоты с N – конца.

Процессы дезаминирования, переаминирования и синтеза аминокислот, альбуминов и большей части глобулинов сыворотки крови, протромбина и фибриногена происходят в печени. Предполагают, что альбумин и α-глобулины вырабатываются полигональными клетками печени, β- и ү-глобулины образуются в РЭС, в частности в купферовских клетках печени и плазматических клетках костного мозга.

Ведущая роль печени в белковом обмене объясняет большой интерес клиницистов к методам определения показателей этого обмена. К ним относится прежде всего определение общего количества белка плазмы и его фракций, в том числе и протромбина. Наряду с определением протеинограммы находят практическое применение и пробы, указывающие лишь косвенно на наличие изменений в белках крови, в том числе на проявление патологических белков - парапротеинов. К таковым принадлежат пробы на лабильность и коллоидальные пробы.

Общее количество белка в плазме здоровых людей составляет 7,0-8,5% (К. И. Степашкина, 1963). Изменение общего количества белка наблюдается лишь при тяжелых нарушениях белкового обмена. В противоположность этому изменение соотношения отдельных фракций является весьма тонким показателем состояния обмена белков.

Наиболее широкое применение в практике имеет определение белковых фракций методом электрофореза на бумаге. Недостатком последнего являются колебания в получаемых результатах в зависимости от применяемого варианта метода. Поэтому литературные данные о нормальной протеинограмме не идентичны.

В таблице 7 приведены варианты нормы, описываемые различными авторами (по В. Е. Предтеченскому, 1960).

При поражении печени уменьшается синтез альбумина и α1-глобулинов в полигональных клетках печени, а синтез β- и ү-глобулинов в купферовских клетках и перипортальных мезенхимальных клетках увеличивается (как проявление раздражения клеток ретикулоэндотелия), результатом чего являются количественные изменения белковых фракций - диспротеинемия.

Для диффузных поражений печени, как острых, так и хронических в период их обострения, характерны следующие изменения протеинограммы: уменьшение количества альбуминов и повышение глобулинов. Что касается последних, то преимущественно увеличивается ү-глобулиновая фракция, по-видимому, за счет накопления антител, сходных по электрофоретической подвижности с ү-глобулинами. Меньше повышается содержание α2- и β-глобулинов. Степень изменения протеинограммы находится в прямой зависимости от тяжести заболевания. Исключение составляет агаммаглобулинемия при печеночной коме. Общее количество белка обычно несколько повышено за счет гиперглобулинемии.

Оценивая протеинограмму у больных с поражением печени, не следует забывать, что при большом количестве самых разнообразных заболеваний наблюдается значительное изменение белковых фракций, как, например, при коллагенозах, поражениях почек, миеломатозе и др.

При заболеваниях печени происходят изменения в свертывающей системе крови, и определение различных факторов свертывания крови является тестом для оценки функционального состояния печени. Наиболее характерны изменения протромбина и проконвертина.

Протромбин (II фактор свертывания крови) является глобулином, при электрофоретическом исследовании плазмы протромбиновый пик расположен между альбуминами и ү-глобулинами. Образуется протромбин в печеночных клетках при участии витамина К. В процессе свертывания крови протромбин превращается в тромбин. Концентрация протромбина в плазме крови составляет около 0,03%. Практически определяют не абсолютное количество протромбина, а «протромбиновое время» и протромбиновый индекс. Наиболее распространенным в Советском Союзе методом определения протромбинового индекса является метод В. Н. Туголукова (1952). В норме протромбиновый индекс составляет 80-100%.

Способность гепатоцитов к синтезу протромбина при патологии печени может быть нарушена. Кроме того, поражение печени сопровождается нарушением депонирования в ней ряда витаминов, в том числе витамина К, что также является причиной гипопротромбинемии. Поэтому в случае обнаружения понижения протромбинового индекса следует провести повторное исследование после 3-дневной нагрузки витамином К - по 0,015 викасола 3 раза в день. Если количество протромбина остается низким, то это свидетельствует о поражении паренхимы печени.

Другим фактором свертывающей системы крови, закономерно реагирующим на поражение печени, является проконвертин (фактор VII, стабильный фактор). Проконвертин катализирует действие тромбопластина, ускоряя образование тромбина. Данный фактор образуется в печени, содержание его в плазме составляет 0,015-0,03%. Количество проконвертина, как и протромбина, выражают в виде индекса. Время проконвертина составляет в норме 30-35 секунд, индекс - 80-120%.

При поражении паренхимы печени понижаются как протромбиновый индекс, так и показатель проконвертина. Имеется параллелизм между этими показателями и тяжестью поражения печени (К. Г. Капетанаки и М. А. Котовщикова, 1959; А. Н. Филатов и М. А. Котовщикова, 1963).

Предложено большое количество различных методов, косвенно определяющих наличие диспротеинемии и парапротеинемии. Все они основаны на осаждении патологического белка различными реактивами.

Проба Таката-Ара (сулемовая проба) основана на выпадении хлопьевидного осадка крупнодисперсных белков под действием реактива Таката, содержащего сулему. Реакция оценивается по плотности осадка или по разведению сыворотки, при котором наступило помутнение. Проба оценивается как положительная, если в ряду пробирок с реактивом Таката и убывающим количеством сыворотки (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 мл и т. д.) хлопьевидный осадок выпадает в первых трех и более пробирках; если только в первых двух - слабо положительная. Проба выпадает положительной при увеличении содержания ү-глобулинов в крови, в частности при болезни Боткина, при циррозе печени, но также и при ряде других заболеваний (пневмония, сифилис и др.).

Одной из модификаций пробы Таката-Ара является проба Гросса (сулемово-осадочная реакция), при которой результаты выражаются в миллилитрах сулемового реактива, необходимого для получения отчетливого помутнения. Нормой является 2 мл и более. При заболеваниях печени показатели пробы Гросса снижаются до 1,8-1,6 мл, при тяжелом поражении - до 1,4 мл и ниже.

Проба Вельтмана основана на коагуляции белков плазмы при нагревании в присутствии раствора хлористого кальция различной концентрации (от 0,1 до 0,01%). В норме коагуляция наступает при концентрации раствора выше чем 0,04%, т. е. в первых 6-7 пробирках. Для поражения печени характерно появление осадка при меньшей концентрации - удлинение коагуляционной «ленты».

Проба с кефалином основана на возникновении флокуляции кефалин-холестериновой эмульсии в присутствии сыворотки крови больного. Проба имеет то преимущество перед указанными выше, что выпадает резко положительной при наличии некрозов в паренхиме печени и поэтому может быть полезна в определении активности процесса при болезни Боткина и циррозе печени и в дифференциальном диагнозе между механической желтухой (на ранних этапах) и поражением паренхимы печени.

Тест тимолового помутнения основан на определении помутнения, возникающего при соединении испытуемой сыворотки с тимоловым реактивом. Степень помутнения определяется через 30 минут и оценивается в спектрофотометре или в колориметре. Используя стандартную кривую мутности, получают результат в условных единицах. Норма колеблется от 0,8 до 5,0 ед. При поражении печени показатель пробы увеличивается, достигая 30-35 ед. при болезни Боткина (Popper, Schaffner, 1961).

Проба тимолового помутнения может быть продолжена в виде теста тимоловой флоккуляции: оценивается флоккуляция, наступающая через 24 часа после соединения сыворотки с тимоловым реактивом.

Остаточный азот крови составляет в норме 20-40 мг%. Выраженная азотемия (до 100 мг% и более) встречается при тяжелых поражениях печени (острая дистрофия при гепатите, терминальная стадия цирроза, печеночная недостаточность после операции на печени и желчевыводящих путях) и свидетельствует о развитии печеночной недостаточности.

Аммиак сыворотки крови составляет в норме 40-100 ү%. Гипераммониемия наблюдается при печеночной недостаточности, а также при наличии выраженных порто-кавальных анастомозов (развившихся естественно или созданных при операции), по которым кровь от кишечника идет, минуя печень. Наиболее выраженное увеличение количества аммиака в периферической крови наблюдается у больных с печеночной недостаточностью после нагрузки белком (употребление в пищу большого количества мяса, поступление в кишечник крови при пищеводном или желудочном кровотечении). Для выявления портально-печеночной недостаточности может быть применена проба с нагрузкой аммиачными солями (А. И. Хазанов, 1968).

Липопротеиды и гликопротеиды *. Белки сыворотки крови образуют устойчивые соединения с липидами и углеводами: липо- и гликопротеиды. Естественно, что при изменении соотношения различных фракций белков плазмы изменяется и содержание связанных с ними комплексов.

При электрофорезе липопротеиды разделяются на фракции, соответствующие α1-,β и ү-фракциям глобулина. К ү-фракции («липидный остаток») относятся мало подвижные в электрическом поле соединения белка с нейтральным жиром и холестериновыми эфирами. Эта фракция не представляет практического интереса, поскольку последняя не изменяется в условиях патологии. У здоровых лиц имеется следующее процентное соотношение α- и β-фракций, липопротеидов (И. Е. Тареева, 1962): α-липопротеиды - 29,0 ± 4,9; β-липопротеиды - 71,0 ± 4,9; отношение β/α-2,45 ± 0,61.

Установлена связь между изменением соотношения α- и β-фракцией липопротеидов и степенью тяжести повреждения паренхимы печени. Нет полного параллелизма между изменением липопротеинограммы и другими функциональными показателями. Однако следует отметить, что для болезни Боткина и активной фазы цирроза печени характерно понижение количества α-липопротеидов до полного их исчезновения на липидограмме и повышение β-липопротеидов с соответственным увеличением соотношения β/α в несколько раз. При хронических поражениях печени указанные изменения менее выражены.

Гликопротеиды - соединения различных углеводов с белками, в основном с глобулинами. Электрофоретический метод дает разделение фракций гликопротеидов с соответствующими белковыми фракциями. Синтез гликопротеидов осуществляется в печени, поэтому понятна попытка применения определения гликопротеидов с целью функциональной диагностики. Однако данные, получаемые различными авторами при обследовании больных с патологией печени, остаются весьма противоречивыми. Более характерным является увеличение фракции α-гликопротеидов (Н. А. Заславская, 1961; И. Д. Мансурова, В. И. Дронова и М. С. Панасенко, 1962).

* Методику определения см: А. Ф. Блюгер. Структура и функция печени при эпидемическом гепатите. Рига, 1964.

Мы подошли к наиважнейшему аспекту в планировании питания спортсмена. Тема нашей статьи — белковые обменные процессы. В новом материале вы найдёте ответы на вопросы: что такое обмен белков, какую роль протеины и аминокислоты играют в организме и что бывает, если нарушается белковый метаболизм.

Общая суть

Из белка (протеина) состоит большая часть наших клеток. Это основа жизнедеятельности организма и его строительный материал.

Белки регулируют следующие процессы:

мозговую деятельность;
переваривание тригидроглицеридов;
синтез гормонов;
передачу и хранение информации;
движение;
защиту от агрессивных факторов;

Примечание: наличие белка напрямую связано с синтезом инсулина. Без достаточного количества , из которых синтезируется этот элемент, повышение сахара в крови становится лишь вопросом времени.

создание новых клеток — в частности, за счет белковых структур регенерируют клетки печени;
транспортировку липидов и других важных соединений;
преобразование липидных связей в смазочные материалы для суставов;
контроль метаболизма.

И еще десятки различных функций. Фактически белок – это мы. Поэтому люди, которые отказываются от употребления мяса и других животных продуктов, все равно вынуждены искать альтернативные источники белка. В противном случае, их вегетарианская жизнь будет сопровождаться дисфункциями и патологическими необратимыми изменениями.

Как бы это странно не звучало, но небольшой процент белка есть во многих продуктах. Например, крупы (все, за исключением манной) имеют в своем составе до 8% белка, пусть и с неполным аминокислотным составом. Это частично компенсирует дефицит белка, если вы хотите сэкономить на мясе и спортивном питании. Но помните, что организму нужны разные белки — одной гречкой не удовлетворить потребности в аминокислотах. Не все белки расщепляются одинаково и все по разному влияют на деятельность организма.

В пищеварительном тракте белок расщепляется под воздействием специальных ферментов, которые тоже состоят из белковых структур. Фактически, это замкнутый круг: если в организме есть длительный дефицит белковых тканей, то и новые белки не смогут денатурировать до простых аминокислот, что вызовет еще больший дефицит.

Важный факт: белки могут участвовать в энергетическом обмене наравне с липидами и углеводами. Дело в том, что глюкоза — необратимая и самая простейшая структура, которая превращается в энергию. В свою очередь белок, пускай и со значительными энергетическими потерями в процессе окончательной денатурации, может быть превращен в . Другими словами, организм в критической ситуации способен использовать белок в качестве топлива.

В отличие от углеводов и жиров, белки усваиваются ровно в том количестве, которое необходимо для функционирования организма (включая поддержание постоянного анаболического фона). Никаких протеиновых излишков организм не откладывает. Единственное, что может изменить этот баланс – это прием и аналогов гормона тестостерона (анаболических стероидов). Первичная задача таких препаратов – вовсе не повышение силовых показателей, а увеличение синтеза АТФ и белковых структур, за счет чего и .

Этапы белкового обмена

Белковые обменные процессы гораздо сложнее углеводных и . Ведь если углеводы – это всего лишь энергия, а жирные кислоты поступают в клетки практически в неизменном виде, то главный строитель мышечной ткани претерпевает в организме целый ряд изменений. На некоторых этапах по белок и вовсе может метаболизироваться в углеводы и, соответственно, в энергию.

Рассмотрим основные этапы обмена белков в организме человека, начиная с их поступления и запечатывания слюной денатурата будущих аминокислот и заканчивая конечными продуктами жизнедеятельности.

Примечание: мы поверхностно рассмотрим биохимические процессы, которые позволят понять сам принцип переваривания белков. Для достижения спортивных результатов этого будет достаточно. Однако при нарушениях белкового обмена лучше обратится к врачу, который определит причину патологии и поможет устранить её на уровне гормонов или синтеза самих клеток.

Этап	Что происходит	Суть
Первичное попадание белков	Под воздействием слюны расщепляются основные гликогеновые связи, превращаясь в простейшую глюкозу, остальные фрагменты запечатываются для последующей транспортировки.	На этом этапе основные белковые ткани в составе продуктов питания выделяются в отдельные структуры, которые затем будут перевариваться.
Переваривание белков	Под воздействием панкреатина и других ферментов происходит дальнейшая денатурация до белков первого порядка.	Организм настроен таким образом, что может получать аминокислоты только из простейших цепочек белков, для чего он воздействует кислотой, чтобы сделать белок более расщепляемым.
Расщепление на аминокислоты	Под воздействием клеток внутренней слизистой оболочки кишечника, денатурированные белки всасываются в кровь.	Уже упрощенный белок организм расщепляет на аминокислоты.
Расщепление до энергии	Под воздействием огромного количества инсулиновых заменителей и ферментов для переваривания углеводов белок распадается до простейшей глюкозы	В условиях, когда организму не хватает энергии, он не денатурирует белок, а при помощи специальных веществ расщепляет его сразу до уровня чистой энерги.
Перераспределение аминокислотных тканей	Циркулируя в общем кровотоке, белковые ткани под воздействием инсулина транспортируются по всем клеткам, отстраивая необходимые аминокислотные связи.	Белки, путешествуя по организму, восстанавливают недостающие части, как в мышечных структурах, так и в структурах связанных с гормоностимуляцией, мозговой активностью или последующей ферментацией.
Составление новых белковых тканей	В мышечных тканях аминокислотные структуры, связываясь с микроразрывами, составляют новые ткани, вызывая гипертрофию мышечных волокон.	Аминокислоты в нужном составе превращаются в мышечную-белковую ткань.
Вторичный белковый обмен	При наличии переизбытка белковых тканей в организме, они под вторичным воздействием инсулина снова попадают в кровоток для превращения их в другие структуры.	При сильном мышечном напряжении, долгом голоде или во время болезни организм использует мышечные белки для компенсации аминокислотного недостатка в других тканях.
Транспортировка липидных тканей	Свободно циркулирующие белки, соединенные в фермент липазу, помогают транспортировать и переваривать вместе с желчью полинасыщенные жирные кислоты.	Белок участвует в транспортировке жиров и синтезе холестерина из них. В зависимости от аминокислотного состава белка синтезируются как полезный, так и вредный холестерин.
Выведение окисленных элементов (конечных продуктов)	Отработанные аминокислоты в процессе катаболизма выводятся с продуктами жизнедеятельности организма.	Мышечные ткани, поврежденные в результате нагрузок, транспортируются из организма.

Нарушение метаболизма белков

Нарушения белкового обмена опасны для организма не менее, чем патологии метаболизма жиров и углеводов. Белки участвуют не только в формировании мышц, но практически во всех физиологических процессах.

Что может пойти не так? Как мы все знаем, важнейший энергетический элемент в организме — это молекулы АТФ, которые, путешествуя по крови, раздают клеткам необходимые . При нарушении обмена белков «ломается» синтез АТФ и нарушаются процессы, которые косвенно или напрямую влияют на синтезирование из аминокислот новых белковых структур.

В числе наиболее вероятных последствий метаболических нарушений:

острый панкреатит;
некроз тканей желудка;
раковые новообразования;
общее отекание организма;
нарушение водно-солевого баланса;
потеря веса;
замедление умственного развития и роста у детей;
невозможность переваривания жирных кислот;
невозможность транспортировки продуктов жизнедеятельности по кишечнику без раздражения сосудистых стенок;
резкие
разрушение костной и мышечной ткани;
разрушение нейрон-мышечной связи;
ожирение;
Под воздействием изменений в гормональном балансе катаболические реакции превалируют над анаболическими.
Без поступления белка из пищи возникает недостаток основных синтезируемых аминокислот.
В отсутствии достаточного поступления углеводов остаточные белки катаболизируются в метаболиты сахара.
Полное отсутствие жировой прослойки.
Есть патологии почек и печени.

Итог

Метаболизм белков в организме человека – сложнейший процесс, требующий изучения и внимания. Однако для поддержания уверенного анаболического фона при правильном перераспределении белковых структур в последующие аминокислоты достаточно придерживаться простых рекомендаций:

Потребление белка на килограмм тела отличается для тренированного и нетренированного человека (спортсмена и не-спортсмена).
Для полноценного метаболизма нужны не только углеводы и белки, но и жиры.
Голодание всегда приводит к разрушению белковых тканей для восполнения энергетических запасов.
Белки – это в основном потребители, а не носители энергии.
Оптимизационные процессы в организме направлены на уменьшение энергопотребления с целью сохранения ресурсов на длительное время.
Белки — это не только мышечные ткани, но и ферменты, мозговая активность и многие другие процессы в организме.

И главный совет для спортсменов: не увлекайтесь соевым протеином, так как из всех белковых коктейлей он обладает самым слабым аминокислотным составом. Более того, продукт плохой очистки может привести к катастрофическим последствиям — изменениям гормонального фона и . Длительное потребление сои чревато дефицитом невосполнимых в организме аминокислот, что станет первопричиной нарушения белкового синтеза.